Interações proteína-proteína desempenham papel central na regulação biológica, no reconhecimento molecular e na descoberta de fármacos. Entretanto, a medição experimental da afinidade de ligação ainda apresenta alto custo e baixa escalabilidade. Neste trabalho, investigamos diferentes representações para a predição da energia livre de ligação (∆G) em complexos proteína-proteína, comparando abordagens baseadas em sequência, estrutura e combinações híbridas sob o mesmo protocolo experimental. Utilizamos um subconjunto de alta confiabilidade do PPB-Affinity, mantendo complexos com afinidades determinadas por SPR ou ITC. As mutações foram aplicadas explicitamente às sequências correspondentes, e os complexos mutados foram modelados com AlphaFold/ColabFold antes da construção dos grafos estruturais. Para reduzir vazamento de informação por homologia, adotamos uma divisão baseada em clusters gerados pelo MMseqs2. As representações de sequência foram obtidas com o ESM-2 e avaliadas em um baseline com embeddings globais e uma rede Multi-Layer Perceptron (MLP). Os modelos estruturais foram representados como grafos em nível de resíduo, inspirados no ProAffinity-GNN, incorporando distâncias Cα-Cα, embeddings ESM por resíduo e descritores de interface como COCαDA, CSM e aCSM-ALL. O baseline ESM-2 + MLP apresentou a melhor correlação linear (Pearson = 0.705), enquanto o modelo híbrido GNN + COCCαDA + ESM por resíduo obteve o melhor desempenho de ranqueamento (Spearman = 0.719). Esses resultados indicam que representações de sequência permanecem altamente competitivas para a predição absoluta de ∆G, enquanto informações estruturais podem atuar de forma complementar, especialmente na ordenação relativa dos complexos. Os achados também evidenciam o desafio de capturar efeitos locais sutis, particularmente em variantes mutantes, motivando trabalhos futuros em integração estrutural e predição de ∆∆G.